Anticorps anti-transglutaminases tissulaires  | Anticorps anti-gliadines  |
Anticorps anti-cellules pariétales  | Anticorps anti-Helicobacter pylori 

Anticorps anti-transglutaminases

tissulaires

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Brochure technique

EliA Celikey (pdf)

Antigènes

La transglutaminase tissulaire appartient à une grande famille d'enzymes calcium-dépendantes qui catalysent la formation de liaisons croisées entre les protéines. La tTG est largement distribuée dans les organes humains et associée aux fibres entourant les muscles lisses et les cellules endothéliales du tissu conjonctif. La tTG joue un rôle dans l'assemblage de la matrice extracellulaire et dans les mécanismes de réparation des tissus. Les gliadines de blé peut servir de substrat pour les réactions de la transglutaminase.

Le Test Celikey utilise de la transglutaminase tissulaire recombinante humaine produite dans les cellules eucaryotes (système Baculovirus/Sf9). 

Association aux maladies, prévalence des anticorps et spécificité

Maladie cœliaque

Plus d'information sur la maladie coeliaque

• Sensibilité clinique : 96%
• Spécificité clinique : 99%

Activité de la maladie

Les anticorps anti-transglutaminases tissulaires peuvent être utiles pour surveiller le respect du régime alimentaire, avec des titres négatifs chez plus de 70 % des patients traités atteints de la maladie cœliaque.

Quand la mesure est-elle recommandée ?

En cas de suspicion de maladie cœliaque

Isotypes des anticorps

IgA ou IgG

Une carence en IgA rend particulièrement difficile l'établissement du diagnostic de la maladie cœliaque. Les anticorps anti-tTG des IgG sont aussi caractéristiques pour les patients atteints de la maladie cœliaque souffrant d'une insuffisance en IgA que les anticorps anti-tTG de la classe IgA pour les patients ayant des valeurs d'IgA sériques normales.

Références

• Mäki M, Collin P (1997) Coeliac disease. Lancet 349, 1755-1759 
• Brusco G, Muzi P, Ciccocioppo R, et al. (1999) Transglutaminase and coeliac disease: endomysial reactivity and small bowel expression. Clin Exp Immunol 118, 371-375 
• Troncone R, Maurano F, Rossi M, et al. (1999) IgA antibodies to tissue transglutaminase: An effective diagnostic test for celiac disease. J Pediatr 134, 166-171 
• Hansson T, Dahlbom I, Hall J, et al. (2000) Antibody reactivity against human and guinea pig tissue transglutaminase in children with celiac disease. J Pediatr Gastroenterol Nutr 30, 379-384

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Anticorps anti-gliadines

NOUVEAUTE ! 

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EliA Celikey (anti-tTG) et Gliadin DP (pdf en anglais)

Antigènes

Le terme « gluten » englobe toute une série de protéines de l'endosperme des genres céréaliers du blé, du seigle, de l'orge et de l'avoine. Ces protéines servent de source d'azote pour l'embryon en germination et sont sous-classées dans la catégorie des albumines, des globulines, des glutélines et des gliadines inductrices de la maladie cœliaque. La gliadine (masse moléculaire entre 16 et 40 kDa) est une combinaison d'environ 50 constituants. Sur la base de leur mobilité électrophorétique, les gliadines peuvent être divisées en quatre fractions majeures : alpha-, bêta-, gamma- et oméga-gliadines. L'A-gliadine, un composant de l'alpha-gliadine avec une séquence primaire des acides aminés connus, contient 32 glutamines et 15 prolines pour 100 résidus d'acides aminés.

Les tests Varelisa Gliadin Antibodies sont recouverts de gliadine purifiée. 

Peptides de gliadine déamidée

De récentes études ont révélé que les peptides de gliadine traversant le bord de la muqueuse chez les patients atteints de la maladie cœliaque sont déamidés par la transglutaminase tissulaire, ce qui les rend plus immunogènes que les peptides de gliadine non traités. Les peptides de gliadine déamidés représentent donc des cibles plus spécifiques pour les anticorps anti-gliadines produits par les patients atteints de la maladie cœliaque. 

Les tests EliA Gliadin DP utilisent des peptides de gliadine déamidés synthétiques qui leur confère une excellente spécificité. 

Association aux maladies, prévalence des anticorps et spécificité

• Maladie cœliaque = entéropathie au gluten (85 - 100 % des enfants atteints de la maladie cœliaque pendant la phase active de la maladie)
• Autres troubles gastro-intestinaux (environ 21 % d'IgG, environ 3 % d'IgA)

Plus d'information sur la maladie coeliaque

Activité de la maladie

Lorsque le gluten est retiré de l'alimentation du patient atteint de la maladie cœliaque; le titre d'IgA-AGA redescend rapidement à des niveaux normaux tandis que le taux d'IgG-AGA diminue lentement et peut persister en faible concentration pendant plusieurs mois ou années. Lors d'un test de provocation de gluten, les IgG et IgA-AGA atteignent généralement des valeurs pathologiques plusieurs semaines ou mois après l'ingestion de gluten. 

Quand la mesure est-elle recommandée ?

• En cas de suspicion de maladie cœliaque
• Diagnostic différentiel des formes de la maladie cœliaque chez l'enfant et l'adulte
• Suivi des régimes alimentaires sans gluten
• Suspicion de dermatite herpétiforme

Isotypes des anticorps

IgA et IgG. L'IgA est plus spécifique mais moins sensible, l'IgG est sensible mais moins spécifique, ce qui signifie que la détermination des deux isotypes est généralement recommandée. Les patients souffrant d'une insuffisance sélective en IgA ne peuvent être détectés que par analyse d'un anticorps de classe IgG.

Références

• Mäki M, Collin P (1997) Coeliac disease. Lancet 349, 1755-1759 
• Catassi C (1996) Gliadin antibodies. In: Peter JB, Shoenfeld Y (eds.) Autoantibodies, pp 285-290, Elsevier, Amsterdam 
• Unsworth DJ (2000) Antiendomysial and antigliadin antibody tests and diagnosis of celiac disease. Marsh MN (ed.) Celiac Disease: Methods and Protocols [41], 247-255. Methods in molecular medicine, Humana Press Inc., Totowa, USA 
• Troncone R, Ferguson A (1991) Anti-gliadin antibodies. J Pediatr Gastroenterol Nutr 12, 150-148

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Anticorps anti-cellules pariétales

Antigènes

Les anticorps circulants dirigés contre les cellules pariétales gastriques ont été détectés pour la première fois chez des patients atteints d'anémie pernicieuse. D'autres études de clonage biochimique et moléculaire ont par la suite permis d'identifier les autoantigènes comme les protomères alpha et bêta de la H+/K+-ATPase gastrique (92 et 60-90 kDa, respectivement). La H+/K+-ATPase gastrique membranaire est une pompe à protons responsable de l'acidification du lumen de l'estomac. Elle est localisée sur les membranes intracellulaires et apiques spécialisées des cellules pariétales de la muqueuse gastrique.

Le test Varelisa Parietal Cell Antibodies utilise de la H+/K+-ATPase purifiée. 

Spécificité des anticorps et prévalence

• Anémie pernicieuse (55-90 %) 
• Gastrite atrophique chronique de type A
• Troubles endocriniens auto-immuns tels que thyrotoxicose, thyroïdite de Hashimoto et diabète mellitus insulinodépendant (20-30 %) - dans ces cas, risque élevé de lésion gastrique de type A
• Individus sains (2-5 %), en augmentation avec l'âge

Plus d'information sur l'anémie pernicieuse

Activité de la maladie

Une étude en particulier fait état d'une corrélation entre le titrage des autoanticorps et la gravité de l'atrophie gastrique. Un traitement à base de corticoïdes favorise une régénération des cellules pariétales gastriques et des activités des autoanticorps des cellules pariétales, mais ne révèle aucun changement de corrélation.

Quand la mesure est-elle recommandée ?

• En cas de suspicion d'anémie pernicieuse
• Différenciation de la gastrite atrophique de type A des autres formes de gastrite histologique non spécifiques (type B, gastrite liée à la bactérie Helicobacter pylori, type AB, et gastrite par reflux suivant une intervention chirurgicale)

Isotypes des anticorps

IgG

Références

• Gleeson PA, van Driel IR, Toh B-H (1996) Parietal cell autoantibodies. In: Peter JB, Shoenfeld Y (eds.), Autoantibodies, pp 600-606, Elsevier, Amsterdam
• Toh BH, Sentry JW, Alderuccio F (2000) The causative H+/K+ ATPase antigen in the pathogenesis of autoimmune gastritis. Immunol Today 21, 348 
• Klaasen CH, De Pont JJ (1994) Gastric H+/K+-ATPase. Cell Physiol Biochem 4, 115-134

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Anticorps anti-Helicobacter pylori

Antigènes

Le test Varelisa Parietal Cell Antibodies utilise des antigènes de surface H.pylori purifiés et un antigène 120 kDa recombinant. 

Spécificité des anticorps et prévalence

L’organisme appelé Helicobacter pylori a été découvert et signalé en 1983 par Warren et Marshall. Ceux-ci ont alors annoncé la découverte d’une nouvelle bactérie spirale Gram négative colonisant la muqueuse gastrique et associée à des gastrites chroniques actives. On suppose depuis lors que H. pylori est l’agent causal de la gastrite chronique ; cette bactérie est considérée comme une cause importante d’ulcères gastriques et duodénaux et est reconnue comme un cancérogène de classe I impliqué dans les cancers de l’estomac.

Les études montrent que l’infection par H. pylori est endémique : environ 50 % de la population mondiale seraient infectés. La prévalence de cette infection dans les pays en voie de développement (jusqu’à 79 %) est plus élevée que dans les états développés.

Plusieurs techniques « invasives » et « non invasives » de diagnostic de l’infection par H.pylori ont été décrites. Parmi les tests invasifs disponibles, les plus fréquemment utilisés sont l’histologie et le test rapide à l’uréase. Ces méthodes ont de très fortes valeurs prédictives positives, mais nécessitent le prélèvement de biopsies dans le tractus gastro-intestinal supérieur. Les tests non invasifs courants sont le test respiratoire à l’urée, qui nécessite l’ingestion d’urée marquée par un isotope et des méthodes sérologiques, qui mesurent la quantité d’anticorps sériques à H. pylori.

Quand la mesure est-elle recommandée ?

• Gastrite chronique
• Ulcère duodénal
• Suspicion d'infection à la bactérie H. pylori

Isotypes des anticorps

IgG

Références

• Warren JR, Marshall BJ. Unidentified curved bacilli on gastric epithelium in active chronic gastritis. Lancet 1983; 1:1273-1275
• Asaka M et al. Long-Term Helicobacter infection - from gastritis to gastric cancer. Aliment Pharmacol Therapeutics 1998; 12:9-15
• Azuma T et al. Diagnosis of Helicobacter pylori infection. J Gastroenterol Hepatol 1996; 11:662-669

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