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Anticorps anti-transglutaminase tissulaire

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Caractéristiques & Performances
EliA Celikey (anti-tTG), Gliadin (PDF)

Antigènes

La transglutaminase tissulaire appartient à une grande famille d'enzymes calcium-dépendantes qui catalysent la formation de liaisons croisées entre les protéines. La tTG est largement distribuée dans les organes humains et associée aux fibres entourant les muscles lisses et les cellules endothéliales du tissu conjonctif. La tTG joue un rôle dans l'assemblage de la matrice extracellulaire et dans les mécanismes de réparation des tissus. Les gliadines de blé peuvent servir de substrat pour les réactions de la transglutaminase.

Le Test Celikey utilise de la transglutaminase tissulaire recombinante humaine produite dans les cellules eucaryotes (système Baculovirus/Sf9). 

Maladie associée, prévalence des anticorps et spécificité

Maladie cœliaque

• Sensibilité clinique : 96 %
• Spécificité clinique : 99 %

Activité de la maladie

Les anticorps anti-transglutaminase tissulaire peuvent être utiles pour surveiller le respect du régime alimentaire, avec des titres négatifs chez plus de 70 % des patients traités atteints de la maladie cœliaque.

Informations sur la maladie

Quand le dosage est-il recommandé ?

En cas de suspicion de maladie cœliaque

Isotypes des anticorps

IgA ou IgG.

Une carence en IgA rend particulièrement difficile l'établissement du diagnostic de la maladie cœliaque. Les anticorps anti-tTG  IgG sont aussi caractéristiques pour les patients atteints de la maladie cœliaque souffrant d'un déficit en IgA que les anticorps anti-tTG de la classe IgA pour les patients ayant des valeurs d'IgA sériques normales.

Références

Mäki M, Collin P (1997)  |  Brusco G, Muzi P, Ciccocioppo R, et al. (1999)  |  Troncone R, Maurano F, Rossi M, et al. (1999)  |  Hansson T, Dahlbom I, Hall J, et al. (2000) 

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Anticorps anti-gliadine

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Caractéristiques & Performances
EliA Celikey (anti-tTG), Gliadin (PDF)

Antigènes

Le terme « gluten » regroupe un ensemble de protéines de l'endosperme des graines céréalières du blé, du seigle, de l'orge et de l'avoine. Ces protéines servent de source d'azote pour l'embryon en germination et sont sous-classées dans la catégorie des albumines, des globulines, des glutélines et des gliadines inductrices de la maladie cœliaque. La gliadine (poids moléculaire entre 16 et 40 kDa) est une combinaison d'environ 50 constituants. Sur la base de leur mobilité électrophorétique, les gliadines peuvent être divisées en quatre fractions majeures : alpha-, bêta-, gamma- et oméga-gliadines. L'A-gliadine, un composant de l'alpha-gliadine avec une séquence primaire des acides aminés connus, contient 32 glutamines et 15 prolines pour 100 résidus d'acides aminés.

Les tests Varelisa Gliadin Antibodies sont recouverts de gliadine purifiée. 

Peptides de gliadine déamidés

De récentes études ont révélé que les peptides de gliadine traversant le bord de la muqueuse chez les patients atteints de la maladie cœliaque sont déamidés par la transglutaminase tissulaire, ce qui les rend plus immunogènes que les peptides de gliadine non traités. Les peptides de gliadine déamidés représentent donc des cibles plus spécifiques pour les anticorps anti-gliadine produits par les patients atteints de la maladie cœliaque. 

Les tests EliA Gliadin DP utilisent des peptides de gliadine déamidés synthétiques qui leur confère une excellente spécificité. 

Maladie associée, prévalence des anticorps et spécificité

• Maladie cœliaque = entéropathie au gluten (85-100 % des enfants atteints de la maladie cœliaque pendant la phase active de la maladie)
• Autres troubles gastro-intestinaux (environ 21 % d'IgG, environ 3 % d'IgA)

Informations sur la maladie

Activité de la maladie

Lorsque le gluten est retiré de l'alimentation du patient atteint de la maladie cœliaque, le titre d'IgA-AGA redescend rapidement à des niveaux normaux tandis que le taux d'IgG-AGA diminue lentement et peut persister en faible concentration pendant plusieurs mois ou années. Lors d'un test de provocation de gluten, les IgG et IgA-AGA atteignent généralement des valeurs pathologiques plusieurs semaines ou mois après l'ingestion de gluten. 

Quand  le dosage est-il recommandé ?

• En cas de suspicion de maladie cœliaque
• Diagnostic différentiel des formes de la maladie cœliaque chez l'enfant et l'adulte
• Suivi des régimes alimentaires sans gluten
• En cas de suspicion de dermatite herpétiforme

Isotypes des anticorps

IgA et IgG. L'IgA est plus spécifique mais moins sensible, l'IgG est sensible mais moins spécifique, ce qui signifie que la détermination des deux isotypes est généralement recommandée. Les patients souffrant d'un déficit sélectif  en IgA ne peuvent être détectés que par analyse d'un anticorps de classe IgG.

Références

Mäki M, Collin P (1997)  |  Catassi C (1996)  |  Unsworth DJ (2000)  |  Troncone R, Ferguson A (1991)   

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Calprotectine fécale NOUVEAUTÉ !

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Caractéristiques & Performances
Brochure EliA calprotectine (PDF)
Flyer EliA calprotectine (PDF)

Extraction des selles
Extraction des selles (PDF)

Calprotectine

Contrairement aux autres tests, EliA Calprotectin n'est pas un test d'anticorps mais mesure la quantité de la protéine calprotectine dans les selles du patient.
L'inflammation est caractérisée par une hausse de l'activité des cellules immunitaires ( telles que les granulocytes neutrophiles), qui libèrent des substances comme la calprotectine qui attaquent les éléments pathogènes .
En cas d'inflammation intestinale, la fonction de barrière de la paroi intestinale est perdue et les granulocytes neutrophiles migrent via la paroi dans le lumen intestinal, ce qui conduit à un niveau de calprotectine élevé dans les selles. Le niveau de calprotectine fécale est directement associé au nombre de granulocytes neutrophiles dans le lumen intestinal. Il est spécifiquement élevé dans les maladies intestinales inflammatoires telles que la Maladie de Crohn et la Rectocolite Hémorragique. Le taux de calprotectine dans les selles est environ 6 fois supérieur à celui du sérum.

Les puits du test EliA Calprotectin sont recouverts d'un anticorps monoclonal anti-calprotectine qui va se lier à la calprotectine si celle-ci est présente dans l'échantillon de selles du patient.

Sensibilité et spécificité

La calprotectine fécale est un marqueur spécifique très sensible des inflammations du tractus intestinal : en tant que test de première intention, un résultat négatif peut éliminer un processus inflammatoire alors qu'un résultat positif peut donner la priorité à l'endoscopie dans le parcours diagnostique. Près de 98 % des patients atteints de maladies intestinales inflammatoires telles que la Maladie de Crohn et la Rectocolite Hémorragique ont un niveau élevé de calprotectine fécale. La spécificité du test est proche de 90 % (étude interne).

Activité de la maladie

La calprotectine fécale est un marqueur efficace de l'efficacité thérapeutique et du niveau de guérison de la muqueuse ; en effet, son niveau s'associe bien avec les observations endoscopiques et histologiques dans les maladies intestinales inflammatoires. Des études récentes montrent que le niveau de calprotectine fécale peut annoncer une rechute de la maladie de Crohn et de la rectocolite hémorragique.

Quand le dosage est-il recommandé ?

• En cas de suspicion de maladie inflammatoire intestinale  telle que la maladie de Crohn ou la rectocolite hémorragique.
• Différentiation du côlon irritable et d'autres troubles gastrointestinaux fonctionnels.
• Surveillance d'une maladie inflammatoire intestinale .

Références

Vermeire S et al. (2006)  |  Konikoff MR, Denson LA (2006)  |  Gisbert JP, McNicholl AG (2009)  |  Sutherland AD et al. (2008)  |  Gaya DR, Mackenzie JF (2002)  |  Aadland E, Fagerhol MK (2002)     

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Anticorps anti-cellule pariétale

Antigènes

Les anticorps circulants dirigés contre les cellules pariétales gastriques ont été détectés pour la première fois chez des patients atteints d'anémie pernicieuse. D'autres études de clonage biochimique et moléculaire ont par la suite permis d'identifier les autoantigènes comme les protomères alpha et bêta de la H+/K+-ATPase gastrique (92 et 60-90 kDa, respectivement). La H+/K+-ATPase gastrique membranaire est une pompe à protons responsable de l'acidification du lumen de l'estomac. Elle est localisée sur les membranes intracellulaires et apiques spécialisées des cellules pariétales de la muqueuse gastrique.

Le test Varelisa Parietal Cell Antibodies utilise de la H+/K+-ATPase purifiée. 

Spécificité des anticorps et prévalence

• Anémie pernicieuse (55-90 %)
• Gastrite atrophique chronique de type A
• Troubles endocriniens auto-immuns tels que thyrotoxicose, thyroïdite de Hashimoto et diabète sucré insulinodépendant (20-30 %) ; dans ces cas, risque élevé de lésion gastrique de type A
• Individus sains (2-5 %), en augmentation avec l'âge

Informations sur l'anémie pernicieuse

Activité de la maladie

Une étude en particulier fait état d'une corrélation entre le titrage des autoanticorps et la gravité de l'atrophie gastrique. Un traitement à base de corticoïdes favorise une régénération des cellules pariétales gastriques et des activités des autoanticorps des cellules pariétales, mais ne révèle aucun changement de corrélation.

Quand le dosage est-il recommandé ?

• En cas de suspicion d'anémie pernicieuse
• Différenciation de la gastrite atrophique de type A des autres formes de gastrite histologique non spécifiques (type B, gastrite liée à la bactérie Helicobacter pylori, type AB, et gastrite par reflux suivant une intervention chirurgicale)

Isotypes des anticorps

IgG

Références

Gleeson PA, van Driel IR, Toh B-H (1996)  |  Toh BH, Sentry JW, Alderuccio F (2000)  |  Klaasen CH, De Pont JJ (1994)

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Anticorps anti-Helicobacter pylori

Antigènes

Le test Varelisa Helicobacter pylori utilise des antigènes de surface H.pylori purifiés et un antigène 120 kDa recombinant. 

Spécificité des anticorps et prévalence

L’organisme appelé Helicobacter pylori a été découvert et signalé en 1983 par Warren et Marshall. Ceux-ci ont alors annoncé la découverte d’une nouvelle bactérie spirale Gram négative colonisant la muqueuse gastrique et associée à des gastrites chroniques actives. On suppose depuis lors que H. pylori est l’agent causal de la gastrite chronique ; cette bactérie est considérée comme une cause importante d’ulcères gastriques et duodénaux et est reconnue comme un cancérogène de classe I impliqué dans les cancers de l’estomac.

Les études montrent que l’infection par H. pylori est endémique : environ 50 % de la population mondiale serait infectée. La prévalence de cette infection dans les pays en voie de développement (jusqu’à 79 %) est plus élevée que dans les pays développés.

Plusieurs techniques « invasives » et « non invasives » de diagnostic de l’infection par H.pylori ont été décrites. Parmi les tests invasifs disponibles, les plus fréquemment utilisés sont l’histologie et le test rapide à l’uréase. Ces méthodes ont de très fortes valeurs prédictives positives, mais nécessitent le prélèvement de biopsies dans le tractus gastro-intestinal supérieur. Les tests non invasifs courants sont le test respiratoire à l’urée, qui nécessite l’ingestion d’urée marquée par un isotope et des méthodes sérologiques, qui mesurent la quantité d’anticorps sériques à H. pylori.

Quand le dosage est-il recommandé ?

• Gastrite chronique
• Ulcère duodénal
• Suspicion d'infection à la bactérie H. pylori

Isotypes des anticorps

IgG

Références

Warren JR, Marshall BJ.  |  Asaka M et al.  |  Azuma T et al.

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