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Anticuerpos anti-transglutaminasa tisular

Material promocional

Folleto anti-tTG y Gliadina
Características de rendimiento  (pdf)

Antígenos

La transglutaminasa tisular pertenece a una familia heterogénea de enzimas que dependen del calcio y catalizan la formación de enlaces transversales entre proteínas. La tTG se extiende en los órganos humanos y se encuentra asociada a las fibras que rodean el músculo liso y las células endoteliales del tejido conjuntivo. La tTG interviene en los mecanismos de ensamblaje de la matriz extracelular y de reparación de los tejidos. Las gliadinas del trigo actúan como sustrato para las reacciones de la transglutaminasa.

La prueba Celikey utiliza transglutaminasa tisular recombinante humana producida en las células eucariotas (sistema Baculovirus/Sf9). 

Asociación de enfermedades, prevalencia de anticuerpos y especificidad

Celiaquía

Información sobre enfermedad celíaca

• Sensibilidad clínica: 96%
• Especificidad clínica: 99%

Actividad de la enfermedad

Los anticuerpos anti-transglutaminasa tisular pueden servir como indicador para supervisar el cumplimiento de la dieta, dado que el título es negativo en más del 70% de los pacientes con celiaquía en tratamiento.

¿Cuándo se recomienda la determinación?

Sospecha de celiaquía

Isotipo de anticuerpo

IgA o IgG

La deficiencia de IgA supone un reto especial para el diagnóstico de la celiaquía. Los anticuerpos anti-tTG IgG son tan característicos de los pacientes celíacos con deficiencia de IgA como los anticuerpos anti-tTG de tipo IgA para los pacientes con valores normales de IgA sérica.

Referencias

• Mäki M, Collin P (1997) Coeliac disease. Lancet 349, 1755-1759 
• Brusco G, Muzi P, Ciccocioppo R, et al. (1999) Transglutaminase and coeliac disease: endomysial reactivity and small bowel expression. Clin Exp Immunol 118, 371-375 
• Troncone R, Maurano F, Rossi M, et al. (1999) IgA antibodies to tissue transglutaminase: An effective diagnostic test for celiac disease. J Pediatr 134, 166-171 
• Hansson T, Dahlbom I, Hall J, et al. (2000) Antibody reactivity against human and guinea pig tissue transglutaminase in children with celiac disease. J Pediatr Gastroenterol Nutr 30, 379-384

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Anticuerpos anti-gliadina 

Material promocional

Folleto anti-tTG y Gliadina 
Características de rendimiento  (pdf)

Antígenos

El término "gluten" engloba una serie de proteínas del endosperma del género de cereales como el trigo, centeno, cebada y avena. Sirven como fuente de nitrógeno para el embrión durante la germinación y se subdividen en albúminas, globulinas, glutelinas y gliadinas, que provocan la celiaquía. La gliadina (peso molecular de 16 a 40 kDa) es una mezcla de aproximadamente 50 componentes. Según la movilidad electroforética, las gliadinas se pueden dividir en cuatro grupos principales: gliadinas alfa, beta, gamma y omega. La gliadina A es un componente de la gliadina alfa con una secuencia de aminoácidos principal conocida que contiene 32 glutaminas y 15 prolinas cada 100 residuos de aminoácidos.

Los ensayos Varelisa Gliadin Antibodies se recubren con gliadina purificada. 

Péptidos de gliadina desaminados

Investigaciones recientes han revelado que la transglutaminasa tisular (tTG) desamina los péptidos de gliadina que atraviesan el borde de la mucosa de los pacientes celíacos, lo que los convierte en mucho más inmunógenos que los péptidos de gliadina sin procesar. Por lo tanto, los péptidos de gliadina desaminados representan dianas más específicas para los anticuerpos anti-gliadina que se producen en los pacientes celíacos. 

Los tests EliA Gliadin DP utilizan los péptidos de gliadina desamidados sintéticos pertinentes que le aportan una especificidad excelente. 

Asociación de enfermedades, prevalencia de anticuerpos y especificidad

• Celiaquía = enteropatía de intolerancia al gluten (entre 85 y 100% de niños con celiaquía durante la fase activa de la enfermedad) 
• Otros trastornos digestivos (aproximadamente el 21% de IgG, aproximadamente el 3% de IgA)

Información sobre enfermedad celíaca

Actividad de la enfermedad

Al retirar el gluten de la dieta de los pacientes con celiaquía, el título de AGA-IgA disminuye rápidamente a los valores normales, mientras que la concentración de AGA-IgG disminuye lentamente y se puede mantener en títulos bajos durante meses o años. Al realizar una prueba diagnóstica de provocación con gluten, los AGA anti-IgG y IgA suelen alcanzar valores patológicos al cabo de algunas semanas o meses ingiriendo gluten. 

¿Cuándo se recomienda la determinación?

• Sospecha de celiaquía
• Diagnóstico diferencial de la celiaquía en la infancia y en adultos
• Seguimiento de dietas sin gluten
• Sospecha de dermatitis herpetiforme

Isotipos de anticuerpos

IgA e IgG. El IgA es más específico pero menos sensible y el IgG es sensible pero menos específico, por lo tanto en general se recomienda determinar ambos isotipos. Los pacientes con déficit selectivo de IgA sólo se pueden detectar mediante una prueba de anticuerpos IgG.

Referencias

• Mäki M, Collin P (1997) Coeliac disease. Lancet 349, 1755-1759 
• Catassi C (1996) Gliadin antibodies. In: Peter JB, Shoenfeld Y (eds.) Autoantibodies, pp 285-290, Elsevier, Amsterdam 
• Unsworth DJ (2000) Antiendomysial and antigliadin antibody tests and diagnosis of celiac disease. Marsh MN (ed.) Celiac Disease: Methods and Protocols [41], 247-255. Methods in molecular medicine, Humana Press Inc., Totowa, USA 
• Troncone R, Ferguson A (1991) Anti-gliadin antibodies. J Pediatr Gastroenterol Nutr 12, 150-148

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Calprotectina Fecal ¡NUEVO!

Material Promocional

Folletos Calprotectina
EliA Calprotectin Folder (pdf)
EliA Calprotectin Detailer (pdf)

Proceso de Extracción de heces
Stool Extraction (pdf)

Calprotectina

A diferencia de otros tests EliA, EliA Calprotectin no es un test de anticuerpos ya que mide la cantidad de proteína calprotectina presente en las heces del paciente. 

La inflamación se caracteriza por un aumento en la actividad de las células del sistema inmune (por ejemplo, granulocitos neutrófilos) las cuales liberan sustancias patógenas atacantes, tales como la calprotectina.

En la inflamación intestinal la función de barrera de la pared intestinal se pierde y los granulocitos neutrófilos migran por la pared intestinal hacia el lumen intestinal. Esto lleva a un aumento de la concentración de calprotectina heces. La concentración de calprotectina fecal correlaciona directamente con el número de granulocitos neutrófilos en el lumen intestinal. Como tal, está específicamente elevada en enfermedades inflamatorias intestinales (IBD) como son la enfermedad de Crohn y la colitis ulcerosa. La concentración de calprotectina en heces es aproximadamente 6 veces mayor que en el suero.

Los pocillos de EliA Calprotectin wells están cubiertos con un anticuerpo monoclonal de calprotectina que une la calprotectina presente en la muestra de heces del paciente.

Sensibilidad y Especificidad

La calprotectina fecal es un marcador muy sensible y específico para la inflamación en el tracto intestinal: como prueba de primera línea, un resultado negativo puede descartar un proceso inflamatorio mientras que un resultado positivo puede priorizar una endoscopia en el proceso diagnóstico del paciente. Casi el 98% de los pacientes con enfermedades inflamatorias intestinales como la enfermedad de Crohn o la colitis ulcerosa tienen una concentración elevada de calprotectina fecal. La especificidad de la prueba el de casi el 90% (estudio interno).

Actividad de la enfermedad

La calprotectina fecal es un marcador eficiente para la eficacia terapéutica y la curación de la mucosa ya que su concentración correlaciona bien con los hallazgos endoscópicos e histológicos en las enfermedades inflamatorias intestinales. En estudios recientes se mostró que la concentración de calprotectina fecal puede predecir recaídas en la enfermedad de Crohn y en la colitis ulcerosa.

¿Cuándo se recomienda la medición?

• Sospecha de enfermedad inflamatoria intestinal (EII) como enfermedad de Crohn o colitis ulcerosa.
• Diferenciación entre el síndrome de intestino irritable y otros desórdenes funcionales del intestino.
• Monitorizar de la EII.

Referencias

• Vermeire S et al. (2006) Laboratory markers in IBD: useful, magic, or unnecessary toys? Gut 55: 426–31
• Konikoff MR, Denson LA (2006) Role of fecal calprotectin as a biomarker of intestinal inflammation in inflammatory bowel disease. Inflamm Bowel Dis 12: 524–34
• Gisbert JP, McNicholl AG (2009) Questions and answers on the role of faecal calprotectin as a biological marker in inflammatory bowel disease. Dig Liver Dis 41: 56–66
• Sutherland AD et al. (2008) Review of fecal biomarkers in inflammatory bowel disease. Dis Colon Rectum 51: 1283–91
• Gaya DR, Mackenzie JF (2002) Faecal calprotectin: a bright future for assessing disease activity in Crohn's disease. Q J Med 95: 557–8
• Aadland E, Fagerhol MK (2002) Faecal calprotectin: a marker of inflammation throughout the intestinal tract. Eur J Gastroenterol Hepatol 14: 823–5

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Anticuerpos anti-células parietales

Antígenos

Los autoanticuerpos circulantes frente a las células parietales gástricas se detectaron por primera vez en pacientes con anemia perniciosa. Varios estudios bioquímicos sobre la clonación molecular identificaron los autoantígenos como subunidades alfa y beta de la H+/K+-ATPasa gástrica (de 92 y 60-90 kDa, respectivamente). La H+/K+-ATPasa gástrica unida a la membrana es una bomba de protones responsable de la acidificación de la luz del estómago. Se encuentra en las membranas apicales e intracelulares especializadas de las células parietales de la mucosa gástrica.

El ensayo Varelisa Parietal Cell Antibodies utiliza H+/K+-ATPasa purificada. 

Especificidad y prevalencia de los anticuerpos

• Anemia perniciosa (55-90%) 
• Gastritis atrófica crónica de tipo A
• Trastornos endocrinos autoinmunitarios tales como hipertiroidismo, tiroiditis de Hashimoto y diabetes mellitus insulinodependiente (20-30%); en estos casos, el riesgo de lesión gástrica de tipo A es elevado
• Individuos sanos (2-5%), aumenta con la edad

Información sobre Anemia Perniciosa

Actividad de la enfermedad

Algunos estudios defienden la relación entre el título de anticuerpos y la gravedad de la atrofia gástrica, sin embargo otros no. El tratamiento con corticoides produce la regeneración de las células parietales gástricas, sin embargo, las actividades de los autoanticuerpos anti-células parietales no mostraron cambios relacionados.

¿Cuándo se recomienda la determinación?

• Sospecha de anemia perniciosa
• Diferenciación de gastritis atrófica de tipo A de otras formas de gastritis histológica no específica (tipo B, gastritis causada por Helicobacter pylori, tipo AB y gastritis por reflujo postquirúgica).

Isotipo de anticuerpo

IgG

Referencias

• Gleeson PA, van Driel IR, Toh B-H (1996) Parietal cell autoantibodies. In: Peter JB, Shoenfeld Y (eds.), Autoantibodies, pp 600-606, Elsevier, Amsterdam
• Toh BH, Sentry JW, Alderuccio F (2000) The causative H+/K+ ATPase antigen in the pathogenesis of autoimmune gastritis. Immunol Today 21, 348 
• Klaasen CH, De Pont JJ (1994) Gastric H+/K+-ATPase. Cell Physiol Biochem 4, 115-134

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Anticuerpos anti-Helicobacter Pylori

Antígenos

El ensayo Varelisa Parietal Cell Antibodies utiliza antígenos de superficie de H.pylori purificada y antígeno recombinante de 120 kDa. 

Especificidad y prevalencia de los anticuerpos

La bacteria conocida como Helicobacter pylori fue descubierta y descrita por primera vez en 1983 por Warren y Marshall. Describieron la existencia de una bacteria gram negativa de forma espiral en la mucosa gástrica, asociada a la gastritis crónica activa. Se considera que la H. pylori produce gastritis crónica, está implicada en la causa principal de úlceras gástricas y duodenales y está reconocida como carcinógeno de tipo I para el cáncer de estómago.

Varios estudios han demostrado que la infección por H.pylori está muy extendida. Se estima que aproximadamente el 50% de la población mundial está infectada. La prevalencia es mayor en los países en desarrollo (hasta del 79%) que en los países desarrollados.

Se han descrito varias técnicas "invasivas" y "no invasivas" para el diagnóstico de la infección por H. pylori. Los tests de histología y test rápido de la ureasa son los más frecuentes del grupo de pruebas invasivas disponibles. A pesar de que estos métodos tienen valores de predicción muy positivos, es necesario realizar biopsias del tubo digestivo alto. Los tests no invasivos más frecuentes son la prueba de aliento, mediante la cual se requiere ingerir urea con marcado radioactivo, y métodos serológicos para determinar los anticuerpos séricos frente a la H. pylori.

¿Cuándo se recomienda la determinación?

• Gastritis crónica
• Úlcera duodenal
• Sospecha de infección por H.pylori

Isotipo de anticuerpo

IgG

Referencias

• Warren JR, Marshall BJ. Unidentified curved bacilli on gastric epithelium in active chronic gastritis. Lancet 1983; 1:1273-1275
• Asaka M et al. Long-Term Helicobacter infection - from gastritis to gastric cancer. Aliment Pharmacol Therapeutics 1998; 12:9-15
• Azuma T et al. Diagnosis of Helicobacter pylori infection. J Gastroenterol Hepatol 1996; 11:662-669

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