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Gewebetransglutaminase-Antikörper

Promotionmaterial

EliA Celikey (anti-tTG) GliadinDP (pdf)

Diagnosekarte Serologische Zöliakiediagnostik (pdf)

Antigene

Gewebetransglutaminase gehört zu einer Familie von kalziumabhängigen Enzymen, die eine Bildung der Quervernetzung zwischen Proteinen katalysieren. tTG ist in den menschlichen Organen weit verbreitet und ist mit den Fasern assoziiert, die weiche Muskelzellen und Endothelzellen im Bindegewebe umgeben. tTG spielt eine Rolle im extrazellulären Matrixaufbau und den Gewebereparaturmechanismen. Weizengliadine können als Substrat für die Transglutaminasereaktionen dienen.

Celikey verwendet humane rekombinante Gewebetransglutaminase, die in den eukaryotischen Zellen produziert wird (Baculovirus/Sf9-System). 

Krankheitsassoziation, Antikörperprävalenz und Spezifität

Zöliakie

Für weitere Informationen zu Zöliakie hier klicken

• Klinische Sensitivität: 96 %
• Klinische Spezifität: 99 %

Aktivität der Erkrankung

Anti-Gewebetransglutaminase-Antikörper können in der Überwachung der Diäteinhaltung genutzt werden, wobei die Titer bei mehr als 70 % der behandelten Patienten mit Zöliakie negativ sind.

Wann wird eine Messung empfohlen?

Bei Verdacht auf Zöliakie

Antikörperisotyp

IgA oder IgG

Ein IgA-Mangel ist besonderes bei der Diagnose der Zöliakie zu beachten. IgG Anti-tTG-Antikörper sind so charakteristisch für Zöliakie-Patienten mit IgA-Mangel wie IgA anti-tTG-Antikörper für Patienten mit normalen Serum-IgA-Werten.

Referenzen

• Mäki M, Collin P (1997) Coeliac disease. Lancet 349, 1755-1759 
• Brusco G, Muzi P, Ciccocioppo R, et al. (1999) Transglutaminase and coeliac disease: endomysial reactivity and small bowel expression. Clin Exp Immunol 118, 371-375 
• Troncone R, Maurano F, Rossi M, et al. (1999) IgA antibodies to tissue transglutaminase: An effective diagnostic test for celiac disease. J Pediatr 134, 166-171 
• Hansson T, Dahlbom I, Hall J, et al. (2000) Antibody reactivity against human and guinea pig tissue transglutaminase in children with celiac disease. J Pediatr Gastroenterol Nutr 30, 379-384

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Anti-Gliadin-Antikörper

NEU! 

Promotionmaterial

EliA Celikey (anti-tTG) und Gliadin DP (pdf)

Diagnosekarte Serologische Zöliakiediagnostik (pdf)

Antigene

Der Begriff "Gluten" umfasst eine umfassende Reihe von Proteinen im Endosperm der Getreidesorten Weizen, Roggen, Gerste und Hafer. Diese dienen als eine Stickstoffquelle für den keimenden Fruchtkeim und sind in Albumine, Globuline, Gluteline und die Zöliakie verursachenden Gliadine unterteilt. Gliadin (Molekulargewicht 16 - 40 kDa) ist eine Mischung aus ca. 50 Bestandteilen. Auf Grundlage der elektrophoretischen Mobilität können Gliadine in vier große Fraktionen unterteilt werden: Alpha-, Beta-, Gamma- und Omega-Gliadine. A-Gliadin, ein Bestandteil von Alpha-Gliadin mit bekannter primärer Aminosäuresequenz, enthält 32 Glutamine und 15 Proline pro 100 Aminosäurereste.

Die Varelisa Gliadin Antikörper-Tests sind mit aufgereinigtem Gliadin beschichtet. 

Deamidierte Gliadinpeptide

Die aktuelle Forschung hat gezeigt, dass Gliadinpeptide, die bei Zöliakie-Patienten die Schleimhautbarriere überwinden, durch Gewebetransglutaminase (tTG) deamidiert werden, wodurch diese weitaus immunogener werden als unbearbeitete Gliadinpeptide. Somit stellen deamidierte Gliadinpeptide spezifischere Ziele für die Antikörper gegen Gliadin, die in diesen Patienten produziert werden, dar. 

Die EliA Gliadin DP Tests nutzen die entsprechenden synthetischen deamidierten Gliadinpeptide, wodurch diese eine ausgezeichnete Spezifität erhalten. 

Krankheitsassoziation, Antikörperprävalenz und Spezifität

• Zöliakie = gluten-sensible Enteropathie (85 - 100 % der Kinder mit Zöliakie während der aktiven Phase der Erkrankung) 
• Andere Magen-Darm-Erkrankungen (ca. 21 % IgG, ca. 3 % IgA)

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Aktivität der Erkrankung

Wenn Gluten aus der Ernährung eines Patienten mit Zöliakie entfernt wird, dann sinkt der IgA-Gliadin-Antikörper-Titer schnell wieder auf normale Werte, der IgG-Gliadin-Antikörper sinkt langsam und kann für Monate oder sogar Jahre auf einem geringen Titerwert verweilen. Während eines diagnostischen Gluten-Immunitätstests erreichen IgG- und IgA-Gliadin-Antikörper normalerweise pathologische Werte nach einigen Wochen oder Monaten mit Glutenaufnahme. 

Wann wird eine Messung empfohlen?

• Bei Verdacht auf Zöliakie 
• Bei einer Differentialdiagnose mit Kinder- und Erwachsenenformen der Zöliakie 
• Bei der Nachsorge mit glutenfreier Diät
• Bei Verdacht auf Dermatitis herpetiformis

Antikörperisotypen

IgA und IgG. IgA ist spezifischer, aber weniger sensibel. IgG ist sensibel, aber weniger spezifisch: Daher wird normalerweise die Bestimmung beider Isotypen empfohlen. Patienten mit selektivem IgA-Mangel können nur durch das Screening mit einem Antikörper der IgG-Klasse erkannt werden.

Referenzen

• Mäki M, Collin P (1997) Coeliac disease. Lancet 349, 1755-1759 
• Catassi C (1996) Gliadin antibodies. In: Peter JB, Shoenfeld Y (eds.) Autoantibodies, S. 285-290, Elsevier, Amsterdam 
• Unsworth DJ (2000) Antiendomysial and antigliadin antibody tests and diagnosis of celiac disease. Marsh MN (ed.) Celiac Disease: Methods and Protocols [41], 247-255. Methods in molecular medicine, Humana Press Inc., Totowa, USA 
• Troncone R, Ferguson A (1991) Anti-gliadin antibodies. J Pediatr Gastroenterol Nutr 12, 150-148

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Parietalzellen-Antikörper

Antigene

Zirkulierende Autoantikörper zu gastrischen Parietalzellen wurden erstmals bei Patienten mit perniziöser Anämie entdeckt. Nachfolgende biochemische und molekulare Cloning-Studien identifizierten die Autoantigene als die Alpha- und Beta-Untereinheiten der gastrischen H+/K+-ATPase (92 bzw. 60 - 90 kDa). Die membrangebundene gastrische H+/K+-ATPase ist eine Protonenpumpe, die für die Azidifikation des Magenlumens verantwortlich ist. Sie ist an spezialisierten intrazellulären und apikalen Membranen der Parietalzellen der Magenschleimhaut lokalisiert.

Der Varelisa Parietal Cell Antibodies Test verwendet aufgereinigte H+/K+-ATPase. 

Antikörperspezifität und -prävalenz

• Perniziöse Anämie (55 - 90 %) 
• Chronische atrophe Gastritis Typ A 
• Endokrine Autoimmunerkrankungen wie z. B. Thyreotoxikose, Hashimoto-Thyroiditis und insulinabhängiger Diabetes mellitus (20 - 30 %) - in diesen Fällen hohes Risiko für gastrische Läsion Typ A 
• Gesunde Personen (2 - 5 %), steigend mit dem Alter

Für weitere Informationen zu perniziöser Anämie klicken

Aktivität der Erkrankung

Ein Zusammenhang zwischen Autoantikörpertiter und Schwere der gastrischen Atrophie wird durch eine einzelne Studie, jedoch durch keine weiteren Studien, unterstützt. Die Behandlung mit Corticoiden führt zu einer Regeneration der gastrischen Parietalzellen; die Aktivitäten der Parietalzell-Autoantikörper zeigten jedoch keine korrelative Änderung.

Wann wird eine Messung empfohlen?

• Bei Verdacht auf perniziöse Anämie 
• Zur Unterscheidung von atrophischer Gastritis Typ A von den anderen Formen von unspezifischer histologischer Gastritis (Typ B, Helicobacter pylori-assoziierte Gastritis, Typ AB und Refluxgastritis nach OP)

Antikörperisotyp

IgG

Referenzen

• Gleeson PA, van Driel IR, Toh B-H (1996) Parietal cell autoantibodies. In: Peter JB, Shoenfeld Y (eds.), Autoantibodies, S. 600-606, Elsevier, Amsterdam
• Toh BH, Sentry JW, Alderuccio F (2000) The causative H+/K+ ATPase antigen in the pathogenesis of autoimmune gastritis. Immunol Today 21, 348 
• Klaasen CH, De Pont JJ (1994) Gastric H+/K+-ATPase. Cell Physiol Biochem 4, 115-134

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Helicobacter-Pylori-Antikörper

Antigene

Der Varelisa Parietal Cell Antibodies Test verwendet aufgereinigte H.pylori Oberflächenantigene und rekombinantes 120 kDa Antigen. 

Antikörperspezifität und -prävalenz

Der als Helicobacter pylori bekannte Organismus wurde erstmals 1983 von Warren und Marshall entdeckt und berichtet. Sie berichteten von einem neuen gram-negativen Bakterium, das in der Magenschleimhaut gefunden wurde und mit aktiver chronischer Gastritis assoziiert ist. Mittlerweile wird H. pylori als Ursache von chronischer Gastritis angesehen, als Hauptursache von gastrischen und duodenalen Ulkuserkrankungen erachtet. H.pylori gilt auch als Klasse-I-Karzinogen für Magenkrebs.

Studien haben gezeigt, das Infektionen mit H.pylori ubiquitär sind, wobei ca. 50 % der Weltbevölkerung als infiziert erachtet werden. Die Prävalenz in Entwicklungsländern ist höher (bis zu 79 %) als in den Industrienationen.

Es wurden mehrere “invasive” und "nicht invasive" Techniken zur Diagnose von Infektionen mit H.pylori beschrieben. Bei den invasiven Tests gehören Histologie und schnelle Urease-Tests zu den am häufigsten genutzten Tests. Obwohl diese Methoden sehr hohe positive prognostische Werte zeigen, erfordern sie trotzdem eine Biopsie des oberen Magen-Darm-Trakts. Zu den häufig genutzten nicht invasiven Tests gehören der Urea-Atem-Test, der die Ingestion von isotopenmarkiertem Harnstoff erfordert, sowie serologische Methoden, um die Serumantikörper zu H.pylori bestimmen.

Wann wird eine Messung empfohlen?

• Bei Chronische Gastritis
• Bei Duodenalulkus
• Bei Verdacht auf Infektion mit H.pylori

Antikörperisotyp

IgG

Referenzen

• Warren JR, Marshall BJ. Unidentified curved bacilli on gastric epithelium in active chronic gastritis. Lancet 1983; 1:1273-1275
• Asaka M et al. Long-Term Helicobacter infection - from gastritis to gastric cancer. Aliment Pharmacol Therapeutics 1998; 12:9-15
• Azuma T et al. Diagnosis of Helicobacter pylori infection. J Gastroenterol Hepatol 1996; 11:662-669

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